Enzymtherapie bei Arthritis und Arthrose

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Enzymtherapie bei Arthritis und Arthrose

Sind Enzyme - zuständig für die Kontrolle und Regulation von unzähligen lebensnotwendigen Stoffwechselvorgängen in unserem Körper – möglicherweise DIE Basistherapie bzw. Begleittherapie der Zukunft in der Behandlung rheumatischer Erkrankungen?

Ob Atmung, Wachstum, Verdauung (Enzyme übernehmen den Transport der Nahrung in die Zelle und den Abtransport von Endprodukten aus der Zelle), Energiegewinnung, Kopieren unserer DNS (Transkription, Translation, Replikation), Reizaufnahme und -weitergabe in den Nerven, Steuerung von Hormonen, Blutgerinnung, Heilungsprozesse nach Verletzungen oder die Steuerung unseres Immunsystems – alles ist enzymgesteuert.

Um den Einsatz von Enzymen in der Therapie rheumatischer Erkrankungen genauer erläutern zu können, sollten wir Enzyme und ihre Funktion einmal genauer unter die Lupe nehmen:

Aufbau und Funktion

Als Biokatalysatoren setzen Enzyme die Aktivierungsenergie herab, die erforderlich ist, um eine chemische Reaktion ablaufen zu lassen und sind somit für unseren Stoffwechsel unverzichtbar. Sie ermöglichen es dabei, den Stoffwechsel mit einem sehr geringen Energieverbrauch ablaufen zu lassen. Auch der Temperaturanstieg ist dank Enzymen relativ gering.

Enzyme sind Eiweißmoleküle (Proteine) und bestehen somit aus langen Ketten von Aminosäuren (manchmal bis zu 1000 Aminosäuren). Die stets unterschiedliche Kombination der 20 verschiedenen Aminosäuren ermöglicht eine fast unbegrenzte Anzahl an unterschiedlichen Proteinen bzw. Enzymen. Es sind schätzungsweise ca. 15.000 verschiedene Enzyme, die in unserem Organismus tätig sind. Die unterschiedliche Abfolge der Aminosäuren prägt die Gestalt eines Enzyms, seine Faltung, seine Einbuchtungen und somit seine Funktion.

Die Ausgangsstoffe einer Reaktion (Substrat) werden dabei im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden, die Substrate werden umgewandelt und aus dem Enzym-Substrat-Komplex freigesetzt. Enzyme sind substratspezifisch, akzeptieren also nur bestimmte Substrate an ihrem aktiven Zentrum. Außerdem katalysieren sie nur eine ganz spezielle Reaktion, sind also reaktionsspezifisch.

Enzyme verbrauchen sich bei der Reaktion, die sie katalysieren, nicht selbst. Im Gegensatz zum Substrat, stehen sie nach Reaktion als Katalysator für weitere spezifische Reaktionen unverändert zur Verfügung. Biochemische Reaktionen würden ohne Enzyme auch – aber viel zu langsam – ablaufen.

Hemmung von Enzymen

Aber Enzyme und ihre katalytische Aktivität können auch durch spezielle Hemmstoffe - sogenannte Inhibitoren - gehemmt werden. Die Hemmstoffe ähneln von ihrer Struktur der des Substrates, das eigentlich an das aktive Zentrum binden soll und „besetzen“ es. Man spricht von kompetitiver (verdrängender) Hemmung. Wird die Konzentration des Substrates erhöht – und ist die Hemmung umkehrbar (reversibel), wird die Blockade wieder aufgehoben. Aber es kommt auch vor, dass eine Hemmung irreversibel (also nicht umkehrbar) ist. In diesem Falle geht der Hemmstoff eine feste Verbindung mit dem Enzym ein. In der Medizin werden zahlreiche Enzymhemmstoffe eingesetzt. Zytostatika hemmen die Vermehrung schnell wachsender Zellen (wie Krebszellen). Verschiedene Schmerzmittel, vor allem aber Aspirin (Acetylsalicylsäure), hemmen das Enzym Cyclooxygenase.

Teamplayer Enzyme

Enzyme arbeiten für gewöhnlich in Reihe geschaltet. Die zu katalysierende Reaktion wird in kleine Schritte zerteilt, was den Energieverbrauch extrem niedrig hält. Jedes Enzym aktiviert das nächste Enzym in der Reihe. Es entsteht eine sogenannte „Enzymkaskade“. Die letzten Enzyme der Kaskade hemmen und stoppen die Arbeit ihres Vorgängers und sorgen somit für eine Beendigung einer enzymatischen Reaktion. Das ist sehr wichtig, damit die Zelle sich nicht aufheizt und zelleigene Strukturen zerstört werden. Die perfekte Kombination von Aktivität und Hemmung ist lebensnotwendig für viele Vorgänge in unserem Organismus: die Blutgerinnung, die Verengung und Erweiterung unserer Blutgefäße und unser Immunsystem.

Ideale Lebensbedingungen für Enzyme

Enzyme sind relativ anspruchslose Zeitgenossen. Sie sind an das Umfeld lebender Zellen angepasst, haben also ihre „Betriebstemperatur“ bei 37°C. Bei niedrigen Temperaturen nimmt ihre Aktivität ab, bei Minusgraden geht sie gar gegen Null. Enzyme sind allerdings sehr hitzeempfindlich. Bei Temperaturanstieg kommt es zunächst zu einer Aktivitätserhöhung. Die Teilchenbeschleunigung durch Temperaturerhöhung ist allerdings ab 45°C so stark, dass die Struktur zerstört wird.

Jedes Enzym hat sein eigenes pH-Wert-Optimum. Pepsin arbeitet am bestem bei einem sauren pH-Wert von 2, Trypsin im Dünndarm besser bei einem alkalischen pH-Wert von 8 bis 10. Wird ein Enzym dem „falschen“ pH-Wert ausgesetzt, reagiert es mit Strukturänderung – so dass Substrate gegebenenfalls nicht mehr in das aktive Zentrum passen.

Enzyme reagieren in wässrigen Lösungen, ohne Druck und bei Körpertemperatur. Im Gegensatz zu vielen anderen chemischen Reaktionen benötigen sie daher keine speziellen Lösungsmittel oder extreme Bedingungen und Energie. Sie wirken auf eine genau definierte Gruppe von Molekülen und haben aus diesem Grunde wenige Nebenwirkungen.

Enzymklassen

Enzyme werden in der lebenden Zelle ständig gebildet. Viele von ihnen sind spezifisch für ein bestimmtes Organsystem. Wichtige Organsysteme kennen wir aus den umfassenden Blutuntersuchungen beim Arzt. Es sind z.B. Bauchspeicheldrüse (Enzyme: Amylase, Lipase, Elastase), Herz (Enzyme: GOT, CK, LDH) und Leber (Enzyme: GOT, GPT, Gamma GT, AP). Einigen von uns kommen diese Abkürzungen vielleicht bekannt vor, weil wir sie von unseren Laborergebnissen kennen. Im Labor misst man aber nicht die Konzentration der Enzyme im Blut, sondern deren Aktivität (den Umsatz eines Enzyms).

Die Lebensdauer reicht je nach Enzym von wenigen Minuten bis zu mehreren Wochen, danach muss das Enzym ersetzt werden. Ist die Zelle defekt, treten Enzyme in das Blut über, eine Tatsache, die sich Mediziner gern zunutze machen, um – mittels Messung einer erhöhten Konzentration eines speziellen Enzyms - die Schädigung zu orten. Enzymnamen enden auf –ase und beschreiben die Reaktion, die das jeweilige Enzym katalysiert. Sie werden in 6 Klassen eingeteilt.

•    Oxidoreduktasen
katalysieren Redoxreaktionen

•    Transferasen
übertragen funktionelle Gruppen von einem auf das andere Substrat wie eine Schaufel

•    Hydrolasen
spalten Bindungen, also langkettige Moleküle unter Einsatz von Wasser wie eine Schere. Typische Hydrolasen sind zum Beispiel

•    Amylasen – sie spalten Polysaccharide wie Stärke in einfache Zuckermoleküle und kommen unter anderem im Speichel vor
•    Lipasen – sie spalten Lipide in Glycerin und Fettsäuren und kommen unter anderem im Fettgewebe und im Zwölffingerdarm vor
•    Peptidasen oder Proteasen – sie spalten Proteine oder Peptide und kommen in allen Zellen aller Organismen vor

Amylasen und Lipasen werden nur in verschwindend kleinen Mengen im Magen produziert, weshalb eine Verdauung von Kohlenhydraten und Fetten hier so gut wie nicht stattfindet, sondern erst im Darm.

Hydrolasen werden vom Menschen gern industriell genutzt: Lipasen und Proteasen finden Verwendung in der Waschmittelindustrie. Chymosin (früher aus dem Lab im Kälbermagen gewonnen, heute mit Hilfe eines gentechnisch veränderten Hefepilzes hergestellt) wird zur Käseherstellung – genutzt. Phytase, das Phytin aus pflanzlicher Nahrung abbaut und dabei Phosphat freisetzt, wird dem Futter von Schweinen und Hühnern beigemischt, weil sie – im Gegensatz zu Rindern – dieses Enzym nicht besitzen und so Phosphate aus der pflanzlicher Nahrung schlechter aufnehmen können.

Verdauungsenzyme werden – wie auch Insulin – in der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) hergestellt. Sie gibt Amylasen, Lipasen und auch Proteasen an den Zwölffingerdarm ab, allerdings in inaktiver Form. Sie werden bei Bedarf erst im Darm aktiviert. Kohlenhydrate könnten vom Organismus auch ohne Enzyme verdaut werden, die Verdauung von Fetten und Eiweißen ist allerdings auf Enzyme angewiesen, ohne sie würden wir trotz Nahrungszufuhr verhungern.

Im Dünndarm sind Eiweiße, Fette und Kohlenhydrate schließlich in Moleküle zerlegt, die durch die Darmwand gelangen und über die Blutbahn zu den einzelnen Organen bzw. Zellen transportiert werden können. Enzyme sind erforderlich für die Zellatmung in den Mitochondrien jeder Zelle, d.h. die „Verbrennung“ von Nährstoffen mittels Sauerstoff und Enzymen zur Energiegewinnung.

•    Lyasen
auch Synthasen  genannt, sie katalysieren Spaltung oder Synthese komplexer Produkte aus einfachen Substraten

•    Isomerasen
sie katalysieren die Umwandlung von chemischen Verbindungen in ihre Isomere

•    Ligasen
auch Synthetasen genannt, sie katalysieren die Bildung von komplexen Produkten unter Spaltung von ATP. Sie verknüpfen wie eine Schraubzwinge Moleküle miteinander (z. B. Teile der Erbinformation DNS).

Enzyme können aus pflanzlichen oder tierischen Zellen und Mikroorganismen isoliert werden. In der Medizin werden sie allerdings biotechnisch hergestellt.

Was ist Arthritis?

Arthritis ist eine entzündliche Gelenkerkrankung und somit abzugrenzen von der degenerativen, also abnutzungsbedingten Verschleißerscheinung der Gelenke, der Arthrose. Arthritis geht mit Überwärmung, Schwellung und Rötung einher.

Man unterscheidet zwei verschiedene Arten der Arthritis. Die eitrige, bakterielle Arthritis wird ausgelöst durch Keime, die durch Verletzungen oder auf dem Blutweg in das Gelenk gelangen. Hier kommt es innerhalb kurzer Zeit zur Zerstörung des Gelenkknorpels, Keime können sich ausbreiten und Organe befallen.

Bei der nicht-infektionsbedingten Arthritis, die man den Erkrankungen des rheumatischen Formenkreises zuzählt, handelt es sich dagegen um eine Autoimmunerkrankung. Körpereigene Substanzen werden hier also als fremd angesehen und irrtümlicherweise von dem fehlgeleiteten Immunsystem angegriffen. Zu den nicht-infektionsbedingten Arthriden zählen die rheumatoide Arthritis, die psoriatische Arthritis und die Gicht-Arthritis.

Ein Gelenk ist von einer Gelenkkapsel umgeben, die innen mit einer Gelenkhaut ausgekleidet ist. Diese Membran bildet die Gelenkschmieren. Bei rheumatoider Arthritis greifen Immunzellen (weiße Blutkörperchen) „irrtümlich die Gelenkhaut (Synovialmembran) an, die entzündungsbedingt anfängt zu wuchern. Diese Wucherung verkleinert die Gelenkhöhle, so dass der Knorpel angegriffen oder gar zerstört wird. Die Entzündung greift mit der Zeit auf Knochen, Sehnen und andere Gelenke über. Die rheumatoide Arthritis beginnt of an den Gelenken im Finger, die anschwellen, schmerzen und sich nur noch schwer bewegen lassen. Besonders morgens ist die Unbeweglichkeit dieser Gelenke groß (Morgensteifigkeit). Die Rheumatoide Arthritis führt zu einer Zerstörung von Knorpel und Gelenk.

Wie arbeitet unser Immunsystem?

Man unterscheidet zwischen dem angeborenen, unspezifischen Immunsystem, das zuerst auf den Plan tritt und dem adaptiven oder spezifischen Immunsystem. Was sind ihre Aufgaben?

•    Unspezifisches Immunsystem

Das unspezifische, angeborene Immunsystem richtet sich unspezifisch gegen alle Eindringlinge, ohne zuvor Kontakt mit ihnen gehabt zu haben, also ohne genau zu wissen, wogegen es sich wehrt. Es kann nur auf eine beschränkte Anzahl von Bakterien reagieren. Das unspezifische Immunsystem tritt zuerst auf den Plan. Die wichtigsten Zellen des unspezifischen Immunsystems sind die Fresszellen (Phagozyten) und das Komplementsystem.

Über chemische Botenstoffe angelockt, sind die Fresszellen (Granulozyten, Monozyten oder Makrophagen) zuerst am Ort des Eindringens, also an der Wunde oder dem Infektionsherd. Sie kreisen in Blutbahn und Gewebe und vernichten Bakterien und Parasiten (aber auch Tumorzellen, Gewebetrümmer und Immunkomplexe), indem sie sich über die Partikel stülpen und sie durch proteolytische Enzyme auflösen. Natürliche Killerzellen (gern kurz als NK-Zellen tituliert) sind darauf spezialisiert, Viren und Tumorzellen anzugreifen. Sie werden durch Interferone angelockt, die von den infizierten Zellen ausgeschüttet werden und docken an die jeweiligen Zellen. Durch Durchlöchern ihrer Hülle sterben die Zellen ab und die Viren können sich nicht weiter vermehren.

Ein weiterer Bestandteil des unspezifischen Immunsystems ist die Abwehr mittels Zytokinen (Immunbotenstoffe). Sie werden von Monozyten und Makrophagen (Fresszellen) produziert und sorgen dafür, dass ausreichend Abwehrzellen zur Verfügung stehen. Einigen sind vielleicht die Bezeichnungen Interleukin und Tumor-Nekrose-Faktor – nur zwei von zahlreichen Zytokinen – geläufig.

In Speichel, Lymph- und Tränenflüssigkeit wirkt außerdem das Enzym Lysozym. Es kann Kohlenhydrate spalten und somit Zellwände bestimmter Bakterien durchlöchern.

Das Komplementsystem – das körpereigene System von ca. 30 verschiedenen löslichen Plasmaproteinen kann durch Zerstörung körperfremden Materials und Aktivierung von Entzündungsreaktionen Infekte abwehren. Es erkennt fremdes Eiweiß von Bakterien, bedeckt ihre Oberfläche, um diese zu „markieren“, damit sie von Fresszellen gefunden und zerstört werden können. Auch kommt es zur direkten Zerstörung von Bakterien durch das Durchlöchern der Zellmembran.

Ein Großteil der Proteine des Komplementsystems sind Proteasen (sogenannte Zymogene), die ihrerseits durch proteolytische Spaltung – im Falle einer Infektion – lokal aktiviert werden. Es kommt zu einer Enzymkaskade, die die Abwehrreaktion verstärkt.

Der Komplementspiegel im Blut ist zu niedrig bei Erkrankungen wie der chronische Polyarthritis (rheumatoide Arthritis) oder dem systemischen Lupus erythematodes (SLE).


•    Spezifisches Immunsystem

Die spezifische Abwehr richtet sich gezielt gegen bestimmte Antigene, die wiedererkannt werden können. Sie ist erworben, entsteht erst nach Kontakt mit dem Erreger. Das spezifische oder auch adaptive Immunsystem braucht einige Zeit, um sich auf neue Antigene einzustellen, besitzt dann aber dafür ein Gedächtnis, um eine nochmalige Infektion mit dem gleichen Erreger zu verhindern. Die wichtigsten Zellen sind die weißen Blutkörperchen, die B- und T-Lymphozyten, die an ihrer Oberfläche Rezeptoren tragen, die Antigene erkennen können.

B-Lymphozyten haben die Aufgabe, eine möglichst große Menge an Antikörpern zu produzieren. Sie werden im Knochenmark darauf „trainiert“, bestimmte Antigene zu erkennen. Bei Kontakt mit „ihrem“ Antigen wandeln sie sich in Plasmazellen um, die Antikörper produzieren. Ein Teil der B-Zellen bleiben nach einer Infektion als sogenannte „Gedächtniszellen“ erhalten.

T-Lymphozyten überwachen die gesunden Körperzellen und erkennen krankhafte Veränderungen. Sie treten auf den Plan, wenn unspezifisches Immunsystem und B-Lymphozyten nicht erfolgreich genug waren. Sie werden im Thymus darauf trainiert, körpereigene Zellen zu erkennen, die „antigenpräsentierend“ sind, also infiziert von einem bestimmten Antigen. Diese Zellen schütten einen bestimmten Botenstoff (Interleukin 1) aus, der die T-Lymphozyten anlockt. Sie binden mit ihrem Rezeptor an die entsprechende Zelle, teilen sich und bilden spezielle T-Zellen, die bei dem weiteren Vorgehen hilfreich sind: T-Helferzellen, T-Suppressorzellen, T-Gedächtniszellen und Zytotoxische T-Zellen (auch Killerzellen genannt). Die Killerzellen sind auf die Abwehr von Viren spezialisiert. Sie durchlöchern die Hülle der betroffenen Zelle, wodurch diese sich auflöst (Lyse) – Viren werden hierbei meist vernichtet.

Die Wirksamkeit des spezifischen Immunsystems kennen wir aus uns bekannten Immunisierungen – wie bei Kinderkrankheiten Masern, Mumps und Röteln. Ersterkrankungen verlaufen für gewöhnlich heftig, eine vollständige Ausheilung ist erst nach Wochen oder Monaten geschafft. In dieser Zeit prägt sich das Immunsystem die betreffenden Antigene ein und entwickelt passende Antikörper (auch Immunglobuline genannt). Kommt es dann zu erneutem Kontakt mit dem Erreger, kann das Immunsystem schnell reagieren.


Was geschieht bei einer Autoimmunerkrankung?

Das größte Problem unseres Immunsystems besteht darin, Fremdes und möglicherweise Gefährliches von körpereigenen Zellen zu unterscheiden. Handelt es sich bei dem Eindringling um fremde Materialien wie Holz oder Glas, ist das für unser Immunsystem kein Problem. Handelt es sich aber um organisches Material, das aus den gleichen Baustoffen besteht wie unsere Körperzellen (Eiweiße, Fette oder Kohlenhydrate) – wie das bei Eindringen von Bakterien, Viren o.ä. der Fall ist, wird die Sache erheblich schwieriger.

Autoimmunerkrankungen gehen auf eine überschießende Reaktion des Immunsystems zurück. Körpereigene gesunde Organe und Gewebe werden als zu bekämpfende Fremdkörper angesehen. T-Zellen sind die Übeltäter, sie greifen körpereigene, lebenswichtige Organe an, so dass diese ihre Funktion aufgeben müssen. Gleichzeitig versucht das Reparatursystem des Körpers, die geschädigten Organteile zu erneuern. Zelltrümmer, die durch die Arbeit von T-Zellen entstehen (sogenannte Autoantigene) können fälschlicherweise als fremde Antigene erkannt werden und eine Immunreaktion auslösen. B-Lymphozyten wandeln sich in Plasmazellen und produzieren Autoantikörper, die sich an die körpereigenen Autoantigene heften und diese für Fresszellen sozusagen „zum Abschuss freigeben“. Der Prozess schaukelt sich hoch. Große Immunkomplexe können gebildet werden.

Das Warum ist bedauerlicherweise noch immer unklar. Hypothesen gehen davon aus, dass die Kombination von angeborener Empfänglichkeit und ungünstiger Umweltfaktoren (Stress, Infektionen, Schwangerschaft) zum Ausbruch einer Autoimmunerkrankung führen können. Andere Hypothesen gehen davon aus, dass die Autoimmunerkrankung durch einen Erreger ausgelöst wird, der den körpereigenen Strukturen sehr ähnlich ist. Ist der Erreger als Eindringling erst einmal enttarnt, wird nicht nur er, sondern auch die ähnliche körpereigene Struktur angegriffen. Nach der ersten Immunreaktion verbleiben Gedächtniszellen im Körper, die nach dem Erreger suchen und die Autoimmunerkrankung auslösen könnten.

Autoimmunerkrankungen können verschiedenste Organe allein oder in Kombination betreffen. Sie werden herkömmlich behandelt, indem man das hyperaktive Immunsystem mit Immunsuppressiva (Basistherapeutika bei der Behandlung von rheumatoider Arthritis) im Schach zu halten versucht. Aber diese unterdrücken nicht nur eine möglicherweise fehlgeleitete Immunreaktion, sondern dummerweise das gesamte Immunsystem. Die Nebenwirkungen sind erheblich, die Gefahr einer Infektion mit Krankheitserregern jedweder Art immens hoch.


Wo können Enzymgemische im Immunsystem eingreifen?

Enzymgemische könnten dazu beitragen, Immunkomplexe rechtzeitig aufzulösen und die Aktivität der T-Zellen zu regulieren. Eine Kombination der bisherigen herkömmlichen Basistherapie mit einer Enzymtherapie könnte eine mögliche Lösung sein.

Enzyme lassen Entzündungsprozesse schneller ablaufen, wodurch sie auch schneller abklingen können und verbessern die Durchblutung. Sie werden eingesetzt bei Gefäßerkrankungen, Allergien und Tumorerkrankungen, aber vor allem auch bei Infektionen, Verletzungen und Entzündungen. Außerdem sind Enzyme wirksam bei Störungen im Immunsystem. Sie können sowohl immunsuppressiv (sehr nützlich bei überschießenden Immunreaktionen bei Autoimmunerkrankungen) als auch immunstimulierend wirken. Deshalb bezeichnet man sie auch als Immunmodulatoren. Sie steuern also das Gleichgewicht zwischen aktivierenden und hemmenden Immunreaktionen unseres Körpers auf äußere Einflüsse. Außerdem kann eine Enzymtherapie helfen, die Menge an erforderlichen nebenwirkungsreichen Medikamenten wie Schmerzmitteln (NSAR) und Basistherapeutika zu senken.

Enzymgemische Wobenzyme

In einem natürlichen Krankheitsverlauf kommen nach und nach verschiedene Enzyme zum Einsatz, bis es zur Genesung kommt. Diese Idee hat man sich in der sogenannten „systemischen“ Enzymtherapie zunutze gemacht. Hier werden Kombinationen aus verschiedenen Enzymen pflanzlichen oder tierischen Ursprungs – also Enzymgemische – eingesetzt. Professor Max Wolf, Begründer der Enzymtherapie, entwickelte in den 40er Jahren Enzymgemische gegen entzündliche Erkrankungen und degenerative Prozesse, kurz Wobenzyme (Wolf-Benitez-Enzymgemische), Markenname Wobenzym®, Wobe-Mugos® oder Phlogenzym®. Wobenzyme sind aufeinander abgestimmte Enzyme pflanzlichen oder tierischen Ursprungs wie

•    Bromelain, ein Sammelbegriff für eine Gruppe von thiolhaltigen proteolytischen Enzymen, die aus der Ananaspflanze gewonnen werden. Besonders enzymreich ist der harte Strunk der Frucht. Bromelain ist eiweißspaltend, entlastet die Bauchspeicheldrüse, verbessert die Fließeigenschaften des Blutes, wirkt entzündungshemmend. Allerdings ist Bromelain äußerst hitzeempfindlich und wird beim Kochen (auch beim Haltbarmachen für die Dose) zerstört.

•    Papain, ein Sammelbegriff für eine Gruppe von proteolytischen Enzymen (Papain, Chymopapain A und B, Papayapeptidase A), die aus dem Milchsaft der grünen und unreifen Schale von Früchten des Melonenbaums gewonnen wird. Papain ist eiweißspaltend und hat eine antibakterielle und antientzündliche Wirkung. Zusammen mit anderen Proteasen kann es dazu beitragen, Schmerzen, Ödeme und Entzündungen u.a. bei Arthritis zu mindern. Außerdem wird es eingesetzt, um schädliche Immunkomplexe abzubauen. Zusammen mit Bromelain und Pankreas-Amylase kann Papain unterstützend bei der Produktion von Interleukin 1 und 6 und Tumor-Nekrose-Faktor (TNF) wirken. Im Gegensatz zu Bromelain ist es äußerst hitzestabil.

•    Verschiedene Enzyme der Bauchspeicheldrüse (z. B. Pankreas-Amylase)

Die Enzyme von Ananas und Papaya haben es in sich. Dennoch lohnt es sich nicht, kiloweise Ananas und Papaya in sich hineinzufuttern, denn der Magensäure und dem Enzym Pepsin sind diese Enzyme schutzlos ausgeliefert, sie werden im Magen verdaut und gelangen daher nicht in die Blutbahn. Ananas und Papaya verdanken ihre gesundheitsfördernde Wirkung nicht etwa diesen wertvollen Enzymen. Nein, sie sind gesund, weil sie reich sind an Vitaminen (Co-Enzymen), Mineralien und Spurenelementen. Um die kostbaren Enzyme aus unserer Nahrung nutzen zu können, muss man auf Injektion oder Tablette zurückgreifen. Letztere sind mit einer Schutzhülle aus Wachs, Stärke und Zellulose versehen, so dass sie unbeschadet das Einwirken von Magensäure und Pepsin überstehen.

Untersuchungen haben folgende Wirkung proteolytischer Enzyme ergeben:

•    Minderung von Ödemen
(Wassereinlagerungen) durch Durchblutungssteigerung und erhöhtem Abtransport von Stoffwechselprodukten. Infolgedessen beschleunigte Abschwellung. Aber auch Thrombolyse – Auflösung von Thrombosen. Die Gerinnungsfähigkeit des Blutes kann gemindert werden.

•    Abbau von zirkulierenden Immunkomplexen
Immunkomplexe bestehen aus einem Antigen und einem komplementären Antikörper. Übersteigt die Menge der gebildeten Immunkomplexe die Aufnahmefähigkeit der Phagozyten, können zirkulierende Immunkomplexe im Serum nachgewiesen werden. Diese können sich an Gefäßwänden und Organen ablagern und das Komplementsystem aktivieren. Eine Entzündungsreaktion wird eingeleitet und kann das Gerinnungssystem beeinflussen. Eine erhöhte Menge an zirkulierenden Immunkomplexen ist typisch für Erkrankungen wie unter anderem Arthritis, SLE und Morbus Bechterew. Man geht davon aus, dass diese Immunkomplexe das Immunsystem von seiner eigentlichen Tätigkeit ablenken (Escape-Phänomen). Eine Enzymtherapie kommt also einer „Säuberungsaktion“ gleich.

•    Reduktion von Adhäsionsmolekülen
Adhäsionsmoleküle sind Oberflächenmerkmale von Zellen, die für den Zell-zu-Zell-Kontakt verantwortlilch sind. Immunzellen haben diese Adhäsionsmoleküle. Sie gehören zu den bedeutendsten Regulatorproteinen des Immunsystems. Werden sie zu stark gebildet, haben sie negative Auswirkungen.

•    Stimulierung der Phagozytose
Proteolytische Enzyme (Trypsin, Chymotrypsin, Papain und Bromelain) erhöhen die Aktivität von Makrophagen und Natürlichen Killerzellen schon nach wenigen Minuten um das 7 – 10fache, wie man dem Blut von Patienten nach Enzymeinnahme entnehmen kann. Es kommt dabei zu einer Zytokinregulierung (Zytokine sind Signalstoffe des Immunsystems wie Interleukine und TNF). Enzyme entsorgen auch die Zytokin-L2Makroglobulin-Komplexe, die Immunsystem-schädigend wirken könnten, in kurzer Zeit.

•    Spaltung und Inaktivierung von Bradykinin und Prostaglandinen
Schmerzlinderung durch Spaltung und Inaktivierung von schmerzverstärkenden Entzündungsmediatoren wie Bradykinin und Prostaglandinen. Die schmerzlindernde (analgetische) Wirkung von Enzymen tritt also nicht nur in Verbindung mit der entzündungshemmenden Wirkung ein, sondern auch direkt am Nozizeptor (Rezeptor, der auf drohende bzw. eingetretene Verletzung des Körpergewebes reagiert) auf. Enzyme wirken also auch schmerzlindernd bei rheumatischen Erkrankungen, bei denen eine Entzündung nicht im Vordergrund steht. Verschiedenste Studien haben ergeben, dass die Enzymtherapie statistisch „äquivalent“ (gleichwertig) mit einer NSAR-Therapie z. B. mit Diclofenac ist, bei gleichzeitig minimalen Nebenwirkungen.

Wie können Enzyme bei Arthrose helfen?

Arthrose ist eine degenerative Verschleißerscheinung der Gelenke, meist ausgelöst durch eine Fehlbelastung. Das Knorpelgewebe verliert an Elastizität, wird spröde und splittert. Der Knorpel wird nicht ausreichend mit Nährstoffen versorgt und wird spröde. Abgeriebenes Knorpelmaterial kann zur Entzündung der Gelenkinnenhaut führen. Wenn der Knorpel zerstört ist, greift die Erkrankung auf den Knochen über.

Bei der Arthrose können Enzymgemische – ähnlich wie bei Arthritis – in das Entzündungsgeschehen eingreifen und die Entzündungsreaktion vorantreiben, um eine Heilung zu beschleunigen. Zudem kann der analgetische (schmerzlindernde) Effekt hier genutzt werden. Hydrolytische Enzyme können zur Therapie bei degenerativen Gelenkprozessen mit Entzündungen eingesetzt werden. Eine Enzymtherapie vermindert die entzündlichen Ödeme (s.o.) und löst die Ansammlung der abgelösten Knorpelbestandteile und die Abbauprodukte der Fibrine  auf (Fibrinolyse; körpereigene Auflösung von Blutgerinnseln). Enzyme können den Knorpel nicht wieder aufbauen, sie regulieren aber die Entzündungen, verbessern die Durchblutung und die Nährstoffversorgung. Sie verhindern eine überschießende Reaktion und die Gefahr einer Chronifizierung.

Tierversuche mit Mäusen, bei denen künstlich eine Rheumatoide Arthritis erzeugt wurde, haben gezeigt, dass bei Basistherapie mit begleitender Enzymtherapie der Knorpelrückgang deutlich aufgehalten werden konnte. Eine weitere Studie belegt, dass Morgensteifigkeit, Schwellung und Entzündung unter Einwirkung von Enzymtherapie deutlich schneller zurückgehen. – Vielleicht ist dies auch ein Hoffnungsschimmer für degenerative Erkrankungen.

Fazit

Es klingt so einfach – warum also werden Enzymgemische nicht schon längst als Standardtherapie oder begleitend bei Rheumatoider Arthritis und Arthrose eingesetzt? Vielleicht, weil die Schulmedizin davon ausgeht, dass eine Erkrankung nur ursächlich behandelt werden kann, wenn man die Ursache genau kennt. Da dies bei Rheumatoider Arthritis noch nicht der Fall ist, beschäftigt man sich wohl vorzugsweise mit der Behandlung von Symptomen, die genauestens untersucht sind.

Mehr und mehr Mediziner fordern, Enzymen die Aufmerksamkeit zu schenken, die ihnen gebührt und sie endlich in die Liste der Basistherapeutika oder zumindest der Begleittherapeutika bei der Behandlung verschiedenster Erkrankungen aufzunehmen. Enzyme sind wesentlicher Bestandteil unseres Organismus, nicht Entwicklungen hochmotivierter Wissenschaftler. Wieso schauen wir uns also nicht mal wieder ein paar Tricks bei der Natur ab?

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